Белками, или белковыми веществами (протеинами, от греч. protas – первый, важнейший), называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) у природные полимеры, молекулы которых построены из остатков / аминокислот. Число последних очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-, булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.
Белки составляют основу биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им его функций и многие другое) связано с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.
Белки – важнейшая составная часть пищи человека и животных; поставщик необходимых им аминокислот.
Как уже указывалось, белки – природные полимеры, построенные из остатков аминокислот. Аминокислоты – это гетеро-функциональные соединения. В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных (определяющих их свойства) групп: аминогруппа -NH2, карбоксильная группа -СООН и радикалы (остатки) -R, имеющие различное строение:
радикал R-СН-;СООН! карбоксильная группа
NH2 аминогруппа аминокислота
Число функциональных групп может быть различным: моно-аминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминоди-карбоновые аминокислоты и т. д. По строению боковых цепей (полярности, заряженности) аминокислоты группируются на неполярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), но не заряженные, и полярные, имеющие положительный или отрицательный заряд.
В построении белков участвуют а-аминокислоты, в молекулах которых аминогруппа расположена у соседнего с карбоксильной группой углеродного атома.
СООН Н-С-NHS
Белки обладают оптической активностью, т. е. способны вращать плоскость поляризации света. Это свойство обусловлено оптической активностью входящих в их состав аминокислот, молекулы которых несимметричны, так как они содержат углеродные атомы (они получили название асимметрических), связанные с четырьмя различными заместителями (за исключением глицина).
Оптически активные вещества встречаются в виде пар оптических антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление плоскости поляризации обозначается знаком «+» (правое вращение), и «-» (левое вращение). Оптическая активность измеряется с помощью приборов, называемых поляриметрами. Измеренный угол вращения пересчитывается на удельное вращение [а] – угол вращения плоскости поляризации жидкостью или раствором, содержащим в 1 мл 1 г оптически активного вещества при длине слоя 1 дм (10 см).
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой L-формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка.
Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается. При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоте. Так, при фенилкетонурии не синтезируется аминокислота тирозин.
Аминогруппа в молекуле аминокислоты, обладающая основными свойствами, вступает во взаимодействие с карбоксильной (кислотной) группой, образуя дипольные ионы. Ионизация молекул аминокислоты зависит от рН раствора. Следовательно, имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. Поэтому аминокислоты в живом организме и в пищевых системах играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов.
В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные (см. ниже) взаимодействия, полярные радикалы, содержащие ионо-генные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые – OH-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.
В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (-CO-NH-), связями. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.
Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи различной прочности и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.
Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 10’°-10’2. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной структуры различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.
Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами а-аминокислотных остатков приобретают спиралевидную форму (а-структура) с определенными параметрами.
а-Структурой (вторичная структура) обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Водородные связи могут обеспечить и соединение соседних (вытянутых) полипептидных цепочек с образованием вторичной структуры другого типа – fi-структуры. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры (рис. 3). В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие.
По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки. Для глобулярных белков более характерна а-спи-ральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Для фибриллярных белков более характерна (3-структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Большинство белков животных, растений и макроорганизмов относится к глобулярным белкам. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миоинозин), р-керотин (роговая ткань).
В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического взаимодействия разноименно заряженных групп молекул, ван-дер-ваальсова взаимодействия и др. образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков (рис. 4).
Однако следует еще раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.
