Ферменты

Ферментами, или энзимами (энзим от enzume-«в дрожжах», фермент от лат. fermentum — закваска), называют сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость химической реакции.

Ферменты играют очень важную роль в пищевой промышленности, в отдельных случаях осуществляя или помогая осуществить многие технологические процессы, в других — затрудняя их проведение. Достаточно напомнить, что превращение исходного сырья в готовые продукты в таких отраслях пищевой промышленности, как виноделие, пивоварение, производство спирта, хлебопечение, сыроделие, производство ряда кисломолочных продуктов, осуществляется при непосредственном участии ферментов.

Ферменты имеют большую молекулярную массу: от 10 000 до 1 000 000. Молекула фермента может состоять только из белка или из белковой и небелковой частей. Последняя получила название кофактора или простетической группы. Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов или ионы металлов. Одни и те же кофакторы могут быть прочно связаны с белком или образовывать легко диссоциирующие комплексы. Одни и те же кофакторы могут входить в состав молекул разных ферментов.

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату, т. е. тому соединению, превращение которого он  ускоряет. Эффективность действия фермента особенно сильно зависит от ряда факторов: температуры (оптимальная температура 30-50 °С), некоторых специфических веществ, называемых активаторами и ингибиторами, рН среды. Активаторы повышают активность ферментов, ингибиторы снижают (угнетают ферменты). Применение ферментов дает возможность снизить энергию активации (энергетический барьер), осуществив превращение исходного вещества в конечное через промежуточное состояние или состояние активного комплекса.

Контакт фермента с субстратом происходит с помощью активного центра, обычно это небольшая часть молекулы фермента, в  которой разделяют две зоны: связывающую и каталитическую. В состав активного центра входят отдельные части полипептидной цепи

Ферменты делят на 6 классов. Подробнее рассмотрим только те, которые важны в пищевой технологи и питании. ‘

1. Оксидоредуктазы, или окислительно-восстановительньные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180-200 ферметов. Оксидоредуктаэы катализируют окисление или восстановливают  различные химические веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует восстановление уксусного альдегида в этиловый спирт и играет большую роль в процессе спиртового брожения. Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщенные  и их сложные эфиры. Его действие является одной из причин прогоркания муки и крупы. Он участвует в разрушении каротиноидов при сушке и хранении продуктов растительного происхождения.

Фермент монофенолмонооксигеназа окисляет аминокислоту тирозин с образованием меланинов, имеющих темный цвет. Действием этого фермента объясняется темный цвет ржаного хлеба, потемнение макарон при сушке.

2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп от одной молекулы к другой, например фосфорилирование, переаминирование. Эти ферменты принимают участие в сложных биохимических процессах, протекающих в клетках.

3. Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза  и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитические ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами.

Следовательно, для полного гидролиза белковой молекулы необходим целый набор ферментов. Реннин (сычужный фермент) вызывает створаживание молока. Он применяется при изготовлении сыров.

Представителями группы гидролаз являются карбогидразы, катализирующие гидролиз полисахаридов, важное место среди них занимают мальтаза, расщепляющая агликозидную связь в дисахаридах (мальтозе), инвертаза, расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу. Амилазы — группа ферментов, гидролизующих крахмал с образованием декстринов и мальтозы. По характеру действия различают а-амилазу, (3-амилазу и глюко-амилазу.

Целлюлазы проводят гидролиз целлюлозы, гемицеллюлаза — гемицеллюлоз. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов. Их применение дает возможность повышать выход продукта и осветлять плодово-ягодные соки. Ферменты, осуществляющие гидролиз полисахаридов (особенно амилазы), играют важную роль в хлебопечении, технологии сахаристых веществ, бродильных производств, получении спирта.

К гидролазам относится липаза, катализирующая гидролиз жиров с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Этот процесс имеет большое значение при хранении зерна и зерно-продуктов, масличного и животного сырья. В соответствующих разделах будет рассмотрено подробнее действие этих ферментов.

4. Лиазы. Эти ферменты катализируют реакции расщепления между атомами углерода, углерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода СО? от органических кислот.

5. Изомеразы. Ферменты этой группы катализируют структурные изменения в пределах одной молекулы органического соединения. Их используют при получении глюкозо-фруктозных сиропов.

6. Лигазы. Эти ферменты катализируют образование связей С-О, С-S, С-N, С-С Именно к этой группе относятся ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагин синтетаза, глутаминсинтетаза и карбоксилаза) и в удлинеии углеродной цепи органических соединений.

В настоящее время налажено промышленное производство ряда ферментных препаратов. Применение их в пищевой промышленности дает возможность усовершенствовать технологию получать новые продукты и большой экономический эффект.

Приведены старые названия, широко применяемые в пищевой технологи и в промышленности.

Выше были рассмотрены общие свойства ферментов. В пищевой технологии ферментативные процессы очень разнообразны и зависят от вида сырья, технологии и характера получаемого продукта.

Получайте все новости отрасли первыми



Читать далее