Главная / Технологу общепита / Изменения белков пищевых продуктов. Часть первая

Изменения белков пищевых продуктов. Часть первая

Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и живот­ных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокис­лот. Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — ами­ногруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие раз­личное строение радикалы.

Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксиль­ной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).

В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в по­строении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в на­шем организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включа­ют условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синте­зируются в детском организме. Аминокислотный состав белков оп­ределяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при перера­ботке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в раз­личных растворителях. По этому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наиболь­шей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульо­нов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) иг­рают значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.

Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, со­держащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — глав­ный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются фер­ментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при учас­тии ферментов. Ферменты являются строго специфическими со­единениями и катализируют определенную реакцию между конк­ретными соединениями.

Ферменты по их функциям классифицируют следующим об­разом:

1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные фермен­ты;

2. Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос атом­ных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;

3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление орга­нических соединений при участии воды;

4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;

5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения орга­нических соединений в их изомеры;

6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соедине­ние двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нукле-озидтрифосфатах.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при пере­работке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.

Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая  в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие  образования между их молекулами и водой водородных связей.

 В растворах небольшой концентрации молекулы белка полно-
стью гидратированы.

В концентрированных белковых растворах и обводненных бел-
ковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная
гидратация белков.

Дополнительная гидратация белков в концентрированных рас-
творах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе,
предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.

 В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей
разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках
которой удерживается вполне определенное для данного белка
количество воды.

Получайте все новости отрасли первыми



Читать далее