Главная / Технологу общепита / Изменения белков пищевых продуктов. Часть вторая

Изменения белков пищевых продуктов. Часть вторая

Способность белка образовывать студень обусловлена конфи-
гурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия моле-
кул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем
меньшая концентрация белка необходима для образования студня.
Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студ-
ня, участвует в образовании его структуры, приближающейся
к структуре твердого тела (студии способны сохранять форму,
механическую прочность, упругость, пластичность). Белковые студии большинства продуктов обводнены
больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб-
риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится (
15 — 20)% белков, в саркоплазме — (25 — 30)%,

 Гидратация белков имеет большое практическое значение при
производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным
животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и
других веществ и при перемешивании измельченных компонентов
гидратация белков состоит из протекающих одновременно про-
цессов растворений и набухания. При гидратации повышается
липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в
изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кули-
нарной обработки.

     Дополнительная гидратация белков имеет место при добавле-
нии к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифш-
тексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для
пельменей — 20%.

    Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах
в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при
контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее
обводненный студень.  Примером гидратации такого
типа является приготовление теста, в процессе которого белки
муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.

От  степени  гидратации  белков  зависит  такой  важнейший  показатель качества готовой продукции, как сочность.

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под вли­янием температуры, механического воздействия, химических аген­тов происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменя­ются.

Наибольшее практическое значение имеет
тепловая денатурация белков. При нагревании белков усиливается
тепловое движение атомов и полипептидных цепей в белковых
молекулах, в результате чего разрушаются так называемые сла-
бые поперечные связи между полипептидными цепями (напри-
мер, водородные), а также ослабляются гидрофобные и другие
взаимодействия между боковыми цепями. В результате этого из-
меняется конформация полипептидных цепей в белковой моле-
куле. У глобулярных белков развертываются белковые глобулы
с последующим свертыванием по новому типу; прочные (кова-
лентные) связи белковой молекулы (пептидные, дисульфидные)
при такой перестройке не нарушаются. Тепловую денатурацию
фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плав-
ления, так как в результате разрушения большого числа попереч-
ных связей между полипептидными цепями фибриллярная струк-
тура его исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплош-
ную стекловидную массу.

В молекулярной перестройке белков при денатурации актив-
ная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании но-
вой конформационной структуры денатурированного белка. Пол-
ностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде
очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагре-
вании до температуры 1000С и выше. Денатурирующий эффект
внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков
и ниже их концентрация в растворе.

 Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей биологической активности, видовой специфичности, способности к гидратации (растворению и набуханию); улучшением атакуемости протеолетическими ферментами (в том числе пищеварительными); повышением реакционной способности белков; агрегированием белковых молекул.

Агрегирование – это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости  от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).

Примерами агрегирования такого типа являются выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина (при кипячении молока), образование хлопьев и пены белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в этих растворах не превы-
шает 1%.

При денатурации белков в более концентрированных белковых
растворах в результате их агрегирования образуется сплошной
студень, удерживающий всю содержащуюся в системе воду. Такой
тип агрегирования белков наблюдается при тепловой обработке
мяса, рыбы, яиц и различных смесей на их основе.

Белки в состоянии более или менее обводненных студней
при тепловой денатурации уплотняются, т. е. происходит их дегид-
ратация с отделением жидкости в окружающую среду.
Реологические
характеристики таких уплотненных студней зависят от темпера-
туры, рН среды и продолжительности нагревания.

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплот-
нением и отделением воды, происходит при тепловой обработке
мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

 

Получайте все новости отрасли первыми



Читать далее