Главная / Технологу общепита / Изменения белков пищевых продуктов. Часть третья

Изменения белков пищевых продуктов. Часть третья

     При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке
белка, денатурация происходит при более низкой температуре и
сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение
рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки
белка способствует повышению его термостабильности. Так, вы-
деленный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет
изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5)
денатурирует при 500 С, в нейтральной (рН 7,0) при 800 С.

Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в
студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное измене-
ние реакции среды широко используется в технологии для улучше-
ния качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении
мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту,
вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со
значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической
точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.

 
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается
его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в ре-
зультате чего готовый продукт получается более нежным.

Пенообразование — способность белков образовывать высоко­концентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изде­лий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).

Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разру­шаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.

Для доведения продукта до
полной готовности денатурированные белки нагревают при темпе-
ратурах, близких к 1000С, более или менее продолжительное вре-
мя. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков,
связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе
изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие
продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, угле-
кислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде,
эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой
пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит
деполимеризация белковой молекулы с образованием водораство-
римых азотистых веществ. Примером деструкции денатурирован-
ного белка является переход коллагена в глютин.

    Деструкция белков имеет место при производстве некоторых
видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных свя-
зей в белках происходит при участии протеолитических фермен-
тов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клет-
ками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее
эластичность и способствует получению выпечных изделий высо-
кого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные
последствия, если активность протеаз муки слишком высокая
(мука из недозревшего зерна и пр.).

       В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитиче-
ских ферментов является целенаправленным приемом, способст-
вующим интенсификации технологического процесса, улучшению
качества готовой продукции, получению новых продуктов пита-
ния. Примером может служить применение препаратов протеоли-
тических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста,
получения белковых гидролизатов.

Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и бе­лок пищи необходим не только для поддержания азотного равно­весия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, вос­палению кожных покровов, малокровию, понижению сопротив­ляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.

Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Боль­шинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от об­щего количества белков в рационе. Опыты показали, что один жи­вотный или один растительный белок обладают меньшей биоло­гической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.

Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофе­лем), хлеб с молоком и т.д.

Проблема повышения биологической ценности продуктов пи­тания издавна является предметом серьезных научных исследова­ний. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается де­фицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повы­шение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (напри­мер, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. При­менение натуральных продуктов представляет несомненные пре­имущества перед обогащением продуктов химическими препара­тами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.

 

Получайте все новости отрасли первыми



Читать далее