При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке
белка, денатурация происходит при более низкой температуре и
сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение
рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки
белка способствует повышению его термостабильности. Так, вы-
деленный из мышечной ткани рыб глобулин Х, который имеет
изоэлектрическую точку при рН 6,0, в слабокислой среде (рН 6,5)
денатурирует при 50 С, в нейтральной (рН 7,0) при 80 С.
Реакция среды влияет и на степень дегидратации белков в
студнях при тепловой обработке продуктов. Направленное измене-
ние реакции среды широко используется в технологии для улучше-
ния качества блюд. Так, при припускании птицы, рыбы, тушении
мяса, мариновании мяса и рыбы перед жаркой добавляют кислоту,
вино или другие кислые приправы для создания кислой среды со
значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической
точки белков продукта. В этих условиях дегидратация белков в студнях снижается и готовый продукт получается более сочным.
В кислой среде набухает коллаген мяса и рыбы, снижается
его температура денатурации, ускоряется переход в глютин, в ре-
зультате чего готовый продукт получается более нежным.
Пенообразование — способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ (пены). Это свойство белков широко используются при получении кондитерских изделий (бисквиты, пастила, зефир, суфле).
Деструкция. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов.
Для доведения продукта до
полной готовности денатурированные белки нагревают при темпе-
ратурах, близких к 100С, более или менее продолжительное вре-
мя. В этих условиях наблюдаются дальнейшие изменения белков,
связанные с разрушением их макромолекул. На первом этапе
изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие
продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, угле-
кислый газ и др. Накапливаясь в продукте и окружающей среде,
эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой
пищи. При длительном гидротермическом воздействии происходит
деполимеризация белковой молекулы с образованием водораство-
римых азотистых веществ. Примером деструкции денатурирован-
ного белка является переход коллагена в глютин.
Деструкция белков имеет место при производстве некоторых
видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных свя-
зей в белках происходит при участии протеолитических фермен-
тов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клет-
ками. Протеолиз белков клейковины положительно влияет на ее
эластичность и способствует получению выпечных изделий высо-
кого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные
последствия, если активность протеаз муки слишком высокая
(мука из недозревшего зерна и пр.).
В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитиче-
ских ферментов является целенаправленным приемом, способст-
вующим интенсификации технологического процесса, улучшению
качества готовой продукции, получению новых продуктов пита-
ния. Примером может служить применение препаратов протеоли-
тических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста,
получения белковых гидролизатов.
Для взрослого человека достаточно (1 —1,5) г белка в сутки на 1 кг массы тела, т. е. примерно (85 — 100) г. Для детей потребность в белке значительно выше: до 1 года — более 4 г белка на 1 кг массы тела, для 2—3-летних — 4 г, для 3 —5-летних — 3,8 г, для 5—7-летних — 3,5 г. Повышенная потребность в белке у детей объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотного равновесия, но и обеспечения роста и формирования тела. Недостаток в пище белка приводит к задержке и полному прекращению роста организма, вялости, похуданию, тяжелым отекам, поносам, воспалению кожных покровов, малокровию, понижению сопротивляемости организма к инфекционным заболеваниям и т. д.
Наиболее близки к идеальному белку животные белки. Большинство растительных белков имеют недостаточное содержание одной или более незаменимых аминокислот. Например, в белке пшеницы недостаточно лизина. Кроме того, растительные белки усваиваются в среднем на 75%, тогда как животные — на 90 % и более. Доля животных белков должна составлять около 55 % от общего количества белков в рационе. Опыты показали, что один животный или один растительный белок обладают меньшей биологической ценностью, чем смесь их в оптимальном соотношении.
Поэтому лучше сочетать мясо с гарниром (гречихой или картофелем), хлеб с молоком и т.д.
Проблема повышения биологической ценности продуктов питания издавна является предметом серьезных научных исследований. В аминокислотном балансе человека за счет преобладания в рационе продуктов растительного происхождения намечается дефицит трех аминокислот: лизина, треонина и метионина. Повышение биологической ценности продуктов питания может быть осуществлено путем добавления химических препаратов (например, концентратов или чистых препаратов лизина) и натуральных продуктов, богатых белком вообще и лизином, в частности. Применение натуральных продуктов представляет несомненные преимущества перед обогащением продуктов химическими препаратами, поскольку во всех натуральных продуктах белки, витамины и минеральные вещества находятся в естественных соотношениях и в виде природных соединений. Среди различных натуральных продуктов особого внимания ввиду высокого содержания лизина заслуживают молочные (цельное молоко, сухое обезжиренное и цельное), творог, молочные сыворотки (творожная, подсырная) в нативном, а также концентрированном и высушенном виде.
